人工合成者與內源蛋白之間有競爭，當五肽鏈存在時，內源蛋白的γ-羧基化的開始速度減少，內源蛋白存在時推遲五肽鏈γ-羧基化的時間。γ-羧基谷氨酸(γ-Cacbocyglutamic Acid, Gala)的蛋白質或肽名字形成后，與Gla相鄰的羧基具有與鈣及磷脂結合的特性。Gla蛋白質可以在他生成場所或輸出到靶組織中發生作用。Gla蛋白分解的終產物為游離式的Gla及含Gla的肽鏈，在尿中排出。

　　正常人尿中排出量為44±11μmol/g肌酐，兒童排出較多，5歲時約為100μmol/g肌酐，以后排出量逐漸下降，至15歲時降到成人水平，使用抗凝劑者，尿中Gla水平僅為24μmol/g肌酐，凝血酶原時間比正常者升高2～3倍，Gla的總排出量25%，不受抗凝劑的影響，可代表骨中骨鈣蛋白(osteocalcin)的轉換。有些疾病Gla的排出也有變化。例如多數骨質疏松病人，尿中Gla的排出比正常人增加50%，相當于骨的轉換率之3倍。皮膚炎與硬皮病患者尿中排出也增加。

　　凝血作用

　　血液凝固是從組織損傷和血小板破壞后引起的一系列的酶促鏈式反應。血液凝固過程中一些酶原(proenzyme) 的合成與維生素K2有關，亦即在他們的合成中需要谷氨酸γ-羧基化。這些酶原除因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ及X外，還發現了蛋白C、S、M，Z。這四種新發現的蛋白，他們的1～40氨基酸排列順序與凝血酶原同源。蛋白C干擾血液凝固，并促進血纖維蛋白的溶解，在體外活化的蛋白C可以使因子Ⅴ及Ⅷ滅活，蛋白S可以加強蛋白C的活力，他有10個Gla。

　　蛋白M可以促進凝血酶原轉變為凝血酶。蛋白Z有13個Gla。對些蛋白了解得還很少，需要進一步的研究。凝血酶原的合成，先在肝細胞粗內質網膜上的形成新生成肽鏈，然后再進行一些谷氨酸的γ-羧基化和糖基化。在凝血酶原的NH2末端的7，8，15，17，20，21，26，30，332位置的谷氨酸γ-羧基化變成Gla。33位后的谷氨酸不轉變為Gla。這種γ-羧基化的特殊選擇并不是由氨基酸的排列順序所致，而是由于蛋白前體在膜上的位置與構形所致。1分子的正常凝血酶原與10—12Ca2+相結合，未γ-羧基化者只能與一個分子Ca2+結合。

　　與骨基質中含Gla蛋白的關系

　　骨基質有幾種含Gla的蛋白，主要為BGP(Bone Gla Protein, BGP)與Ca結合者叫做骨鈣蛋白，在骨細胞內合成，分泌到血液或組織，然后到骨基質中，占骨中總蛋白垢1～2%，為非膠原蛋白的10～20%。骨鈣蛋白出現在骨礦物化之前，骨密度增加，他也增加。他有2個鈣結合點，鈣離子為0.8mmol/L可以使其半飽和，其他二價正離子如鎂、鍶、鋇也能與之結合，但鈣離子結合能力強，他的作用在調節鈣在骨基質中沉積，與羧磷灰石(hydroxy apatite)的核心起作用。

　　也有跡象說明BGP的合成為1, 25(OH)2D3所調節。BGP可能調節1, 25(OH)2D的破骨作用，使其作用緩慢。在一些骨的疾病中，血漿中BGP水平上升，這說明他可能促進骨的重建及鈣的動員。懷孕早期如母親服用維生素K2拮抗劑，其胎兒骨骼發生流血現象，這一現象說明，在胎兒生長過程中，需要維生素K2的骨骼系統發育比血流凝固系統要早一些，從母體將鈣運輸至胎兒這一過程對維生素K2拮抗劑敏感，可能干擾了胎盤中γ-羧基化蛋白的合成。

　　其他腎小管細胞有含Gla的蛋白質，為其總蛋白的0.2～0.7%，它是與膜結合的蛋白，也與鈣離自結合。鈣在腎小管細胞內的再吸收與之有關。其他組織如牙質、胎盤、睪丸、胰、脾、肺、乳腺等都含Gla蛋白質，功用不明。有些組織如肌肉、心臟及淋巴細胞中尚未發現。在有些疾病如腎結石(尤其是草酸鈣及磷灰石結石)含有Gla的蛋白質、正常主動脈及脂肪條紋及纖維斑塊中沒有含Gla的蛋白質，而動脈硬化鈣化斑塊中含有Gla的蛋白質。

　　維生素K2是人體高活性的多功能明星分子，是骨和鈣代謝的必需物質和關鍵控制因子。中老年人常常并發的骨質疏松與動脈鈣化具有共同的致病機制，那就是由于維生素K2缺乏所導致的異常鈣代謝。

　　維生素K2利用其高效谷氨酸殘基的γ-羧化作用激活骨鈣素(BGP)和基質γ-羧基谷氨酸蛋白(MGP)，其活化程度取決于體內維生素K2的水平。活化后的BGP具有將Ca2+與羥磷灰石特異性靶向結合特性，從而打通鈣在骨骼定向沉積的高速公路，補足成骨短板。同時MGP對血管鈣化具有強烈的抑制作用，可徹底清除血管壁鈣斑，恢復血管彈性。