什么是抗原和抗體呢，在我們生活中，想必大家對于抗原和抗體還是有一定的了解的吧，那么大家知道抗原和抗體的區別是什么嗎，抗原和抗體結合是怎么回事呢，下面就讓我們一起來了解一下抗原和抗體吧。

　　生物活性

　　(1)結合特異性抗原

　　抗體和其他免疫球蛋白的分子區別在于抗體與相應的抗原特異性結合，并在體內的生理和病理作用;在體外生產各種直接或間接可見的結合反應的抗原和抗體。抗體結合到分子的特異性結合位點上。

　　(2)激活補體

　　抗體與相應抗原結合后，借助暴露的補體結合點去激活補體系統、激發補體的溶菌、溶細胞等免疫作用。

　　(3)結合細胞

　　不同類別的免疫球蛋白，可結合不同種的細胞，產生不同的疚，參與免疫應答。

　　(4)可通過胎盤及粘膜

　　免疫球蛋白(抗體)可通過胎盤進入胎兒的血液流動，使胎兒形成一種自然的被動免疫。免疫球蛋白A(IgA)可以是一個主要因素在感染局部免疫反應通過消化道和呼吸道黏膜。

　　(5)具有抗原性

　　抗體分子是一種蛋白質，也具有刺激機體產生免疫應答的性能。不同的免疫球蛋白分子，各具有不同的抗原性。

　　(6)抗體對理化因子的抵抗力與一般球蛋白相同

　　不耐熱，60～70℃即被破壞。

　　各種酶及能使蛋白質凝固變性的物質，均能破壞抗體的作用。抗體可被中性鹽類沉淀。在生產上常可用硫酸銨或硫酸鈉從免疫血清中沉淀出含有抗體的球蛋白，再經透析法將其純化

　　抗體結構

　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。

　　整個抗體分子分為兩個部分，常數和可變區。在一個給定的物種中，不同的抗體分子的恒定區域具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。雙端可變區位于“γ”。有一個小的變化的區域中的氨基酸殘基的變化，這是非常強大的，這些氨基酸殘基是更容易發生在該地區的變化。

　　高變區位于分子表面，多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2～3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段)。"Y"的柄部稱結晶片段，糖結合在FC上。

　　抗體基因重排

　　抗體的L鏈是由C、V、J三個基因簇編碼的，H鏈由C、V、D、J四個基因簇編碼的。V是編碼可變區，有300個種類;D編碼高變區,有15～20個種類;J編碼連接V、C的結合區，有4～5個種類;C編碼恒定區，僅有一種。這些外顯子通過多種多樣的重排，所合成出的肽鏈，還要再進一步進行L和H鏈組合，這樣后生成的抗體種類就非常多了。抗體基因重排是發生在淋巴細胞分化的時候。

　　單克隆抗體

　　淋巴細胞在與抗原接觸前就已經存在多種多樣的與抗原專一性結合的受體，一種細胞帶一種受體，進入機體的抗原選擇性的結合其中的個別淋巴細胞，使之活化，增殖產生大量帶有同樣受體的細胞群，分泌同樣的抗體。

　　當抗原進入體內，在機體中就會誘導出針對不同抗原決定簇的多種抗體，如果要把這些抗體一一分開，用現有的生物化學或物理化學方法是根本辦不到的。1975年科學家將小鼠免疫細胞與腫瘤細胞融合，培養出既能迅速生長繁殖又可分泌特異性抗體的雜交瘤細胞。從而獲得針對某一特殊抗原決定簇的單克隆抗體。